Анализ на определение нормы амилазы в крови, отклонения и трактовка. Амилаза: что это такое, виды фермента и нормы Полезных ферментов таких как амилаза

Амилаза вырабатывается железистыми клетками поджелудочной железы и входит в состав панкреатического сока.

Альфа амилаза в составе панкреатического сока расщепляет сложные вещества, в частности, сложные углеводы. Именно поэтому она является показателем патологии поджелудочной железы.

Фермент амилаза имеет большое значение для организма человека.

Альфа-амилаза в крови выполняет следующие функции:

  • Расщепление крахмала в процессе переваривания пищи. Этот процесс начинается уже в полости рта, за счет того, что амилаза присутствует в составе слюны. Крахмал превращается в более простые вещества, которые называются олигосахариды;
  • Усвоение углеводов в организме;
  • Расщепление гликогена до глюкозы, которая является основным энергетическим запасом. Именно она обеспечивает все клетки и органы энергией, необходимой для их жизнедеятельности.

Фермент амилаза очень важна для правильной работы пищеварительной системы, поэтому исследование ее уровня чаще всего назначается при наличии подозрений на заболевания и нарушения работы органов ЖКТ.

При отсутствии какой-либо патологии амилаза должна находиться только в кишечнике. Однако при возникновении различных заболеваний она попадает в кровоток.

Показания к проведению анализа

Амилаза является показателем развития воспалительных и эндокринных заболеваний человека. Основными показаниями для проведения исследования крови на амилазу являются:

  • Подозрение на острый панкреатит (воспаление поджелудочной железы). Анализ проводится в том случае, если имеются такие симптомы:
    • Тошнота;
    • Рвота;
    • Учащенный жидкий стул;
    • Боль в животе, чаще опоясывающая;
    • Общая слабость.
  • Обострение хронического панкреатита . Жалобы как при остром течении заболевания;
  • Гепатит (воспаление паренхимы печени). Признаки заболевания:
    • Тянущие боли в правом подреберье;
    • Гепатомегалия (увеличение размеров печени);
    • Горечь во рту;
    • Тошнота;
    • Слабость.

Вас заинтересует:

Подготовка к исследованию

Для определения уровня амилазы назначается биохимический анализ крови. Чтобы результат был достоверным, необходимо правильно подготовится.

  • За несколько суток до проведения исследования нужно отказаться от жирной, жареной и острой пищи;
  • Накануне забора крови следует отказаться от употребления чая и кофе. Рекомендуется в течение этого дня пить только чистую негазированную воду;
  • Если пациент принимает какие-либо препараты, то необходимо проконсультироваться с врачом о возможности перерыва в лечении на момент проведения лабораторного исследования;
  • За сутки отказаться от занятий спортом, так как чрезмерные физические нагрузки искажают показатели;
  • Избегать стрессов и эмоциональных волнений;
  • За сутки до проведения анализа отказаться от употребления алкогольных напитков;
  • Утром в день сдачи крови нельзя кушать, так как исследование проводится на голодный желудок. Допускается только питье воды в небольшом количестве (не более 200 миллилитров).

Забор крови на амилазу осуществляется в процедурном кабинете. Пациент должен прийти рано утром и строго натощак.

  • Подготовить место пунктирования (забора крови). Как правило, это локтевой сгиб руки. Если необходимо освободить руку от одежды;
  • Наложить венозный жгут на предплечье, попросить пациента «поработать» кулаком;
  • Обработать кожные покровы раствором антисептика (спирт медицинский);
  • Ввести иглу и набрать в пробирку или шприц необходимое количество крови;
  • По окончании манипуляции приложить ватный шарик смоченный спиртом к ранке, согнуть руку в локтевом суставе и оставаться в таком положении 10 минут. Это необходимо для остановки кровотечения.

Кровь, которую взяли у пациента отправляют в лабораторию. Там в нее добавляют углеводы, и определяют время их расщепления. Основываясь на этом показателе, и проводится расшифровка результата.

В норме в крови находится незначительное количество амилазы, что связано с целостностью клеток поджелудочной железы.

Следует помнить, что расшифровать результат может только врач, учитывая все факторы.

Норма амилазы в крови

Следует помнить, что в крови принято выделять 2 вида данного фермента. Это панкреатическая и альфа-амилаза. Соответственно и нормы у них разные. В каждой лаборатории показатели могут несколько отличаться, так как используются различные реактивы. Поэтому в бланке с результатом есть столбец, в котором указаны границы нормы данной лаборатории. Однако существуют общепринятые нормы показателей, основанные на данных независимой лаборатории.

Таблица нормы альфа-амилазы (общей амилазы в крови) у взрослых и детей:

Нормы панкреатической амилазы, входящей в состав альфа амилазы, представлены в таблице:

Причины отклонений

Отклонение от нормы как в большую, так и в меньшую сторону является признаком возникновения или длительного течения определенных заболеваний, в частности желудочно-кишечного тракта.

Альфа амилаза повышена

Повышение панкреатической и альфа-амилазы может возникнуть при наличии следующих состояний:

  • Острый и хронический панкреатит. В этом случае клетки органа продуцируют амилазу в большем количестве, чем это необходимо;
  • Опухолевые и кистозные изменения тканей органа, а также наличие конкрементов в протоках желчного пузыря. В этом случае возникает вторичное воспаление, которое способствует увеличенной продукции амилазы. Показатели повышаются до 200 Ед/л;
  • Сахарный диабет. Это заболевание характеризуется нарушением обмена углеводов. В этом случае часть амилазы направляется в кровь и не выполняет своих прямых обязанностей, то есть не участвует в расщеплении углеводов;
  • Перитонит – воспаление брюшины. Это процесс способствует распространению воспаления на все органы брюшной полости, в том числе и на поджелудочную железу;
  • Эпидемический паротит – воспаление слюнных желез. Оно способствует незначительному повышению показателей;
  • Почечная недостаточность. Как известно, амилаза покидает организм человека через почки. Однако при нарушении их функционирования этот фермент не полностью выводится из крови, что приводит к росту его показателей;
  • Внематочная беременность;
  • Травмы живота;
  • Злоупотребление алкогольными напитками тоже может привести к повышению показателей;
  • Употребление «неправильной» пищи, то есть жирных, копченых, жареных, соленых блюд в большом количестве.

Пониженное содержание амилазы

Понижение концентрации альфа-амилазы имеет диагностическое значение.

Причинами понижения альфа-амилазы в крови могут стать:

  • Панкреонекроз – отмирание значительной части поджелудочной железы;
  • Острый или хронический гепатит. Это состояние провоцирует нарушение обменных процессов, в том числе и углеводного. При этом поджелудочная железа со временем снижает количество вырабатываемых ферментов;
  • Цирроз печени;
  • Опухолевый процесс в поджелудочной железе. Сюда относятся только те опухоли (злокачественные), которые приводят к изменению тканей органа. В этом случае измененные ткани не могут вырабатывать фермент;
  • Резекция (удаление) значительной части поджелудочной железы.

Амилаза и панкреатит

Как известно, амилаза является маркером заболеваний поджелудочной железы, а точнее панкреатита. Однако, следует отметить, что причиной незначительного повышения показателей может быть любое воспаление органов желудочно-кишечного тракта.

Явным признаком воспаления тканей поджелудочной железы является значительное увеличение показателей альфа амилазы, в первую очередь панкреатической.

В том случае, если показатели панкреатической амилазы выше нормы в 6 – 10 раз, то это свидетельствует о развитии сильного воспаления в органе. То есть при наличии соответствующих симптомов диагностируется острый панкреатит или же обострение хронического процесса.

Зачастую простой обыватель ведать не ведает, что такое амилаза и какую роль для нашего здоровья она вообще играет. Как правило, более тщательное знакомство с этим сывороточным ферментом происходит после визита к врачу с жалобами на боль в области поджелудочной железы. Ведь именно тогда будет назначено сдать кровь на биохимическое исследование, по которому специалист и поставит предварительный диагноз. Поговорим о том, что такое амилаза и какова ее норма в биохимическом анализе крови.

Немного об амилазе

Амилаза выделяется поджелудочной железой и в минимальных дозах железами, отвечающими за выработку слюны. Это одно из составляющих панкреатического сока. Главный участник всех процессов переваривания пищи, в том числе расщепления углеводов.

В идеальном варианте амилазы в организме должно быть минимум. Ее уровень может незначительно меняться в связи с образованием новых клеток слюнных желез и поджелудочной железы.

Ученые доказали — довольно незначительный процент вещества сконцентрирован в бронхах, скелетной мускулатуре, тонком и толстом кишечнике.

Амилаза представлена тремя типами: альфа, бета и гамма-амилаза. Врачей в биохимии всегда интересует исключительно уровень альфа-амилазы, поскольку именно ее роль в процессе пищеварения немаловажна.

Этот пищеварительный компонент приступает к своей работе еще в ротовой полости. Не зря же в слюне присутствуют его следы.

От того, насколько усердно работает альфа-фермент, зависит усвояемость «тяжелых» углеводов кишечником.

Когда назначается исследование

Уровень амилазы в крови отражает состояние большинства процессов, отвечающих за обмен веществ. Есть четко обозначенные случаи, когда сдать биохимический анализ крови и отследить уровень амилазы в нем жизненно необходимо:

  1. Подозрение на острый или хронический панкреатит
  2. Как отслеживающий элемент медикаментозного лечения заболеваний онкологического характера, которые могут сказываться на работе поджелудочной железы.
  3. Для контроля за пациентом после удаления у него желчных камней. В этом варианте анализ крови может опровергнуть или подтвердить осложнения после процедуры.

Исследование проводится натощак, кровь берется из вены. Перед сдачей биоматериала следует воздержаться от жирной, соленой, острой пищи, дать организму отдохнуть, не перегружая его физическими нагрузками любой сложности.

Нормальные показатели амилазы

Чтобы при получении результата исследования на руки, человек далекий от медицины не запутался и не впал в панику, важно знать, что есть общая и панкреатическая амилаза. Это связано с тем, что выделение ферментов и гормонов поджелудочной железой происходит как в кровяное русло, так и в кишечник.

Альфа-амилаза — обобщающий показатель, а панкреатическая амилаза — частный признак вещества в панкреатическом соке.

Уровень «пищеварительного» сывороточного компонента не зависит от возраста пациента и его половой принадлежности. Конечно, небольшая разница между результатом у младенца и мужчины преклонных лет будет, но несущественная.

Некоторые источники, говорят, что у мужчин возможна разница в 10 единиц. Это не будет считаться патологией. Такова физиология мужского организма.

Бить тревогу нужно начинать в том случае, если показатели резко завышены или занижены.

Бывает и так, что результаты некорректны в силу некоторых причин:

  • беременность;
  • сильные переживания и стрессы накануне сдачи анализа;
  • прием алкогольных напитков;
  • нарушение диеты, назначенной при некоторых заболеваниях желудочно — кишечного тракта;
  • прием целого ряда медикаментов, в том числе гормональных контрацептивов;
  • нарушение правил подготовки к лабораторному исследованию

Почему амилаза выше нормы

Если в крови амилаза повышена, это первый признак начинающейся или уже протекающей патологии со стороны поджелудочной железы и органов, находящихся в непосредственной близости от нее.

Для начала определимся, что следует понимать под словом «повышена». Высоким считается уровень общей альфа-амилазы от 105 ед/л и выше, для панкреатической амилазы завышенными будут цифры больше 50.

Возможный диагноз Примечания
Панкреатит в стадии обострения

Изменение нормальных показателей в 7-10 раз

Заболевание настолько опасно, что нередко заканчивается летальным исходом. Суть его в том, что поджелудочная железа убивает себя собственными ферментами. Это тяжелейший недуг, характеризующийся воспалительными процессами в поджелудочной железе. К сожалению, амилаза не всегда становится главным маячком болезни. Иногда при остром течении заболевания она находится в пределах нормы.
Хронический панкреатит Сывороточный компонент повышается, но достаточно умеренно. Основная причина заболевания – мужской и женский алкоголизм.
Физические повреждения При разрушении клеток фермент попадает в кровь. Исследование показывает все колебания
Раковые новообразования поджелудочной железы
Камень, киста или рубец Происходит закупорка панкреатических протоков, за счет этого появляется повторное воспаление, провоцирующее рост амилазы в крови
Операции, связанные с вмешательством в брюшную полость
Аппендицит в острой фазе
Паротит. Воспалённые слюнные железы провоцируют усиленную выработку амилазы
Перитонит Все органы брюшной полости воспалены и раздражены
Сахарный диабет Болезнь, связанная с нарушением процесса углеводного обмена. Амилаза будет не полностью использовать свой потенциал, что приведет к ее росту
Почечная недостаточность Амилаза выходит через почки. Сбой в работе со стороны почек приведет к неполному выводу фермента из организма. Как следствие, рост.

Расшифровка анализа — дело профессионала. Лжерезультат может привести к печальным последствиям.

Возможно ли снизить уровень амилазы?

Для снижения уровня амилазы в крови, нужно выяснить причину и начать работу над ее устранением.

Иногда ряд простых правил помогает привести показатели в норму:

  • Правильно питание. Врачи рекомендуют, разделить все приемы пищи на несколько небольших заходов. Так вы ощутимо уменьшите нагрузку на систему пищеварения.
  • Соблюдайте режим сна и бодрствования. Спите не менее 8 часов.
  • Избегайте тяжелых физических нагрузок.
  • Если вам диагностирована инфекция поджелудочной железы, не стоит лечиться дома. Вам необходим строгий контроль со стороны медперсонала.

Снижение уровня: причины

Случаев, когда амилаза в образце снижена, не так много.

  • Гепатит, протекающий в тяжелой форме
  • Опухоли
  • Муковисцидоз
  • Оперативное вмешательство по удалению поджелудочной железы
  • Понижение — норма для детей до полугода.

Только мама способна обеспечить своего ребенка правильным и здоровым питанием. Введение в рацион малыша продуктов, не соответствующих возрасту, может на всю жизнь спровоцировать осложнения со стороны пищеварительной системы.

Чтобы уровень фермента нормализовался, взрослым и детям может быть назначена бескрахмальная диета, которая значительно снизит нагрузку на поджелудочную железу.

Амилаза при беременности

Отклонение от нормы в большую или меньшую сторону при беременности порой беспочвенно считают нормой. Зачастую это так и вызвано исключительно новыми обстоятельствами, к которым организм должен еще привыкнуть. С другой стороны, под повышением или понижение цифр могут скрываться серьезные заболевания. Поэтому контроль над беременными довольно серьезен, а анализ крови на биохимию приходится сдавать не один раз.

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов . Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим . В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией .

Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент , а активный центр – кофермент . Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент . Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6 , В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.

Что такое фермент? Как работают ферменты?

Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом , а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом . Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.

Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок .То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза крови

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Норма амилазы крови

Повышение амилазы крови

Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия , а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия .

Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

  • в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
  • при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
  • при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
  • острая вирусная инфекция – свинка
  • алкогольная интоксикация
  • внематочная беременность
Когда амилаза мочи повышена?
Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:
  • при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
  • при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
  • при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
  • острый аппендицит
  • кишечная непроходимость
  • алкогольная интоксикация
  • кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
  • при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами
При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться.

Снижение амилазы крови и мочи

Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе .

В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.

Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Как сдать анализ на амилазу?

Для определения активности амилазы сдается кровь из вены, утром, натощак или средняя порция утренней мочи. Накануне перед сдачей анализа необходимо избегать жирной и острой пищи. При остром приступе панкреатита кровь из вены и моча сдаются в независимости от времени суток.В настоящее время в большинстве лабораторий используются ферментативные методы определения активности амилазы. Этот метод достаточно точен, высоко специфичен и занимает недлинный промежуток времени.

Липаза

Строение, виды и функции липазы
Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами .

Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Норма липазы крови

В моче здорового человека липаза отсутствует!


Липаза в диагностике заболеваний поджелудочной железы
Для диагностики заболеваний поджелудочной железы липаза является более специфичным тестом, чем амилаза, поскольку ее активность остается нормальной при внематочной беременности, остром аппендиците, свинке и заболеваниях печени. Поэтому при возникновении подозрения на наличие панкреатита целесообразно определять активность липазы и амилазы одновременно.Повышение активности липазы сыворотки крови при остром панкреатите возможно от 2 до 50 раз относительно нормы. Для выявления именно острого алкогольного панкреатита используют соотношение активности липазы и амилазы, причем если данное соотношение больше 2, то данный случай панкреатита, несомненно, алкогольного происхождения.Повышение активности амилазы в крови происходит через 4-5 часов после приступа острого панкреатита, достигает максимума через 12-24 часа и остается повышенной в течение 8-12 дней. При развитии острого панкреатита активность липазы в сыворотке крови может увеличиваться раньше и значительнее, чем активность амилазы.

Когда липаза крови повышена?

При каких состояниях повышается активность липазы в сыворотке крови:
  • острый панкреатит
  • различные опухоли и опухолевидные образования поджелудочной железы
  • холестаз
  • прободение язв
  • болезни обмена веществ – сахарный диабет , подагра , ожирение
  • прием лекарств (гепарин, наркотические обезболивающие, снотворные барбитурового ряда, индометацин)
Также повышение активности липазы возможно при травмах, ранениях, операциях, переломах и острой почечной недостаточности . Однако повышенная активность липазы при указанных состояниях не является специфичной для них, поэтому в диагностике данных заболеваний не используется.

Когда уровень липазы крови понижен?

Снижение активности липазы в сыворотке крови наблюдается при опухолях различной локализации (кроме поджелудочной железы), удаленной поджелудочной железе,неправильном питании или наследственной триглицеридемии.

Как подготовится к анализу на липазу?

Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это фермент, который содержится в цитоплазме клеток почек, сердца, печени, мышц, селезенки, поджелудочной железы. Коферментом ЛДГ являются ионы цинка и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ участвует в обмене глюкозы, катализируя превращение лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту). В сыворотке крови имеется пять изоформ данного фермента.ЛДГ1 и ЛДГ2 изоформы сердечного происхождения, то есть содержатся преимущественно в сердце. ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5 – печеночного происхождения.

Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови


Диагностическое значение изоформ ЛДГ

Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.

ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом , если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.

ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.

Норма ЛДГ у здоровых людей:

Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое ) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин , аспирин , ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Причины повышенной ЛДГ крови

Вообще повышение активности ЛДГ в сыворотке крови может выявляться при следующих патологических состояниях:
  • инфаркт миокарда
  • острый гепатит (вирусный, токсический)
  • раковые опухоли различной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
  • травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
  • острый панкреатит
  • патология почек (пиелонефрит , гломерулонефрит)
  • гемолитическая анемия , В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии
ЛДГ может иметь сниженную активность на фоне уремии (увеличения концентрации мочевины).

Как сдать анализ на ЛДГ?

Для определения активности ЛДГ сдается кровь из вены, утром, натощак. Особой диеты или ограничений перед сдачей анализа нет. ЛДГ присутствует в эритроцитах , поэтому сыворотка для исследования должна быть свежей, без следов гемолиза. В настоящее время активность ЛДГ чаще всего определяют ферментативным методом, который надежен, специфичен и достаточно быстр.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), то есть осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. Коферментом АСТ является витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока. Преимущественно синтезируется в клетках печени, но также имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе.

Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое ) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков , барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами . Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.

АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.

Причины высокого АлАТ (АлАТ)

Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:
  • острый гепатит
  • механическая желтуха
  • введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
  • распад большой опухоли
  • рак печени или метастазы в печени
  • обширный инфаркт миокарда
  • травматические повреждения мышечной ткани
У больных мононуклеозом, алкоголизмом, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, также может наблюдаться небольшое повышение активности АЛТ.

При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ .

Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?

Кровь для определения активности АЛТ берется из вены, утром, натощак. Специальной диеты не требуется. Однако стоит проконсультироваться с врачом и отменить на несколько дней прием лекарств, которые вызывают изменение активности АЛТ. Активность АЛТ оценивают ферментативным методом, который специфичен, достаточно прост в использовании и не требует длительной и особой пробоподготовки.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

AСТ - строение и функция фермента
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) – фермент из группы трансаминаз, который осуществляет перенос аминокислоты аспартата с одной биологической молекулы на другую. Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ является внутриклеточным ферментом, то есть в норме находится в клетках. В клетках фермент может присутствовать в цитоплазме и митохондриях. Наибольшая активность АСТ выявлена в сердце, печени, мышцах и почках. В крови присутствует в основном цитоплазматическая фракция АСТ.

Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические ) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.

При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:
  • гепатиты
  • некроз печени
  • цирроз
  • рак печени и метастазы в печени
  • инфаркт миокарда
  • наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
  • гепатоз
  • холестаз
Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги , травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.

Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).

Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

Щелочная фосфатаза (ЩФ)

Щелочная фосфатаза (ЩФ) – является мембранным ферментом, который локализован в щеточной каемке желчных канальцев. ЩФ может быть кишечной, плацентарной и неспецифичной (в тканях печени, почек и костей). Данный фермент является ключевым в обмене фосфорной кислоты.

Норма щелочной фосфатазы крови

Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение ) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков , сульфаниламидов, магнезии, омепразола , ранитидина и прочее.

Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите Помимо высокой активности ЩФ в крови имеются состояния, при которых активность фермента снижена.В первую очередь подобное явление развивается при недостатке цинка, магния, витаминов В12 или С (цинга) в рационе питания. Низкая активность ЩФ крови сопровождает также следующие патологические состояния организма человека – анемии, недостаточность формирования плаценты при беременности , гипертиреоз и нарушения роста и формирования костей.

Как сдать анализ на щелочную фосфатазу?

Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа.

Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.

В медицине существует множество терминов, название которых непонятно для обывателя до тех пор, пока ему не придется столкнуться с ними непосредственно при возникновении проблем со здоровьем .

Не является исключением в таком случае и амилаза, выступающая в качестве одного из ферментирующих веществ в составе пищеварительной системы .

С термином «амилаза» связана целая группа ферментов , обозначаемых первыми тремя буквами древнегреческого алфавита. Пищеварительная система человеческого организма представлена амилазой с приставкой альфа. В переводе с древнегреческого языка название фермента переводится как «крахмал».

Синтез небольшого количества активного вещества происходит в слюнных железах. В связи с этим во рту ощущается сладковатый вкус, образующийся в результате длительного пережевывания таких, например, крахмалосодержащих продуктов , как картофель и рис.

Таким образом, с момента выработки слюны в человеческом организме запускается процесс пищеварения. Однако более высокая концентрация амилазы , выполняющей функцию расщепления сложных углеводов, наблюдается в поджелудочной железе, откуда посредством панкреатических потоков фермент попадает в двенадцатиперстную кишку .

Молекулы крахмала обладают достаточно сложной структурой, что приводит к плохому всасыванию их в петли кишечника.

Благодаря активному участию амилазы в расщеплении сложных углеводов повышается качество процесса их метаболизма и, соответственно, их усвоения организмом из пищи.

Как определяется ее уровень?

В результате обильного снабжения кровью поджелудочной железы незначительная часть амилазы по кровотоку через почки отправляется в мочу. Такая особенность человеческого организма помогает оптимально оценивать его состояние с применением двух способов: посредством забора и мочи, и крови. При подозрении на заболевание любой из форм панкреатита назначают биохимический анализ венозной крови.

Стоит отметить, что по уровню концентрации амилазы в крови судят и об изменениях, которые могут характеризовать наличие воспалительных процессов , связанных с такими болезнями, как сахарный диабет и некоторые виды гепатитов.

Сдача венозной крови происходит обычно в утреннее время. Перед этим больной не должен есть, кроме того, накануне вечером ему не стоит употреблять пищу, характеризующуюся большим количеством жира и острой приправы.

При экстренной необходимости в определении концентрации амилазы , а это бывает, когда обостряется, к примеру, хронический панкреатит , анализы проводятся в срочном порядке несмотря на время дня.

С этой целью используется отличающийся высокой точностью и оперативностью метод – ферментативная диагностика активности биологического вещества . При исследовании ряда различных заболеваний большое внимание уделяется и другому способу – анализу диастазы мочи.

Норма ферментирующего вещества

Биохимический анализ крови позволяет выделить два показателя амилазы. Один из них, обозначаемый буквой греческого алфавита «α», представляет собой суммарное количество этого фермента, в общем характерного для человеческого организма. Другой называют панкреатической амилазой , выступающей в качестве важной составляющей первого показателя.

Специалисты лаборатории изучают исходный материал и интерпретируют результаты исследований в соответствии с общепринятыми нормами. Общепринято рассматривать содержание расщепляющего углеводы фермента в количественном исчислении на 1 л крови. В зависимости от возрастных категорий устанавливаются нормативные показатели как альфы, так и панкреатической амилазы. При этом нормы не делятся по половому признаку. Таким образом, по альфе-амилазе можно отметить следующие величины:

  • У детей от 2 лет и взрослых пациентов нормальное содержание фермента в крови колеблется от минимального до максимального значения в пределах 25 – 125 ед/л.
  • Для людей более солидного возраста, перешагнувших 70-летний рубеж, нормы имеют более широкий диапазон – 20-160 ед/л.
  • Маленькие дети, не достигшие двухлетнего возраста, исследуются по шкале в 5-65 ед/л.

Особым образом выделяют содержание панкреатической амилазы в указанных выше нормах. При этом количественное исчисление этого фермента принимается из расчета на 1 мл. Нормальным значением такого фермента считается:

  • младенцы (до 6 месяцев) – 8 ед/мл;
  • малыши от 6 месяцев до 1 года – 23 ед/мл;
  • дети от 1 года и взрослые всех возрастных категорий – 50 ед/мл.

Если в случае с альфа-амилазой дан спектр норм от минимального до максимального значения, то для панкреатической амилазы принята наиболее допустимая величина . В ходе исследования исходного материала, полученного из вены пациента, вычисляются отклонения от нормативного значения.

При незначительном повышении показателей , превышающих норму всего лишь на несколько единиц, и хорошем самочувствии исследуемого такую ситуацию не считают патологической.

Беспокойство могут вызвать результаты, которые в два, а то и более раза превосходят максимальное нормативное значение.

Известно, что при возникновении острого панкреатита наблюдается стократное повышение количества амилазы. В связи с эти больной ощущает сильные болевые приступы с тошнотой и рвотой. Такие симптомы обязывают медицинских работников применить оперативные меры по госпитализации пациента .

Если же при выявлении патологического отклонения амилазы от нормы нельзя сразу установить точный диагноз , исследуемому назначают еще ряд диагностических процедур, способствующих более детальному анализу причин подобного явления.

По каким причинам возникают отклонения от нормы?

При исследовании крови на амилазу имеет место не только превышение установленной нормы , но и достаточно низкое значение, граничащее порой с нулевым порогом. Такая ситуация может возникнуть при последней, четвертой стадии онкологии поджелудочной железы или ее тотального некроза. Это происходит из-за замещения ткани органа опухолевыми или мертвыми клетками.

Низкие показатели пищеварительного фермента в крови определяются и у больных с врожденной патологией под названием «муковисцидоз». У пациентов с удаленной при операции частью железы уровень амилазы тоже кардинально снижается. В то же время такое заболевание, как панкреатит острой формы, в состоянии максимального обострения провоцирует резкий подъем активности амилазы . В крови наблюдается ярко выраженная концентрация этого фермента и остальных случаях, связанных с функциональностью поджелудочной железы (патология развития или травма самого органа, усиленная выработка панкреатического сока , онкология и прочие). Активность амилазы подпадает под влияние также других факторов и заболеваний:

  • нарушение диетического питания;
  • постоянное потребление алкоголя в больших дозах;
  • сахарный диабет;
  • воспалительные процессы в слюнных железах;
  • патологические изменения в брюшной стенке;
  • нарушение функций почек.

Уровень амилазы в моче

Как уже сообщалось, узнать об уровне амилазы в организме человека можно по результатам исследования как крови, так и мочи. Наличие пищеварительного фермента в мочевине объясняется микроскопическими размерами его молекул, имеющих способность проходить через почечный фильтрационный барьер .

Лабораторные исследования мочи помогают выявить не только панкреатит острой или хронической формы, но и ряд других заболеваний, обуславливающих вовлечение поджелудочной железы в патологический процесс. Диастаза мочи и амилаза крови одинаково активны, правда, при сравнении обоих веществ фермент, проходящий через почки, сохраняет свою функциональность с задержкой в несколько часов.

При заборе мочи у беременных женщин и проведении соответствующего анализа наблюдается повышенная активность амилазы . Фермент поддается также воздействию оральных контрацептивов, кортикостероидов, наркотических анальгетиков, ибупрофена. Поэтому перед прохождением кинетического колориметрического метода диагностики пациент при сборе суточной мочи должен воздержаться от применения подобных и мочегонных препаратов, а также алкоголя, острой и соленой пищи, продуктов питания, влияющих на изменение цвета анализируемой жидкости (морковь, свекла).

При исследовании диастазы мочи за основу берутся нормы, рассчитанные в единицах амилазы на 1 литр мочи. Для взрослых пациентов принятый диапазон значений составляет 10 – 125 ед/л, а для детей допустимы минимальный и максимальный предел, соответственно, 10 и 64 единицы на литр.

В целом моча исследуется на диастазу, если пациент жалуется на интенсивные боли в животе и спине опоясывающего характера. К тому же у него пропадает аппетит и непрерывно вызывается рвота. Высокая температура тела не исчезает на протяжении длительного времени. Требуется проведение подобной диагностики, если нужно проводить наблюдение за действенностью препаратов, назначенных для лечения поджелудочной железы .

Фермента амилаза – это первый энзим, обнаруженный учеными. В 1833 году этот фермент был описан французским ученым Пайя, который обнаружил его в связи с разрушением крахмала в пищеварительном тракте. Если длительное время жевать во рту продукты, включающие в себя крахмал (картошка, рис ), благодаря амилазе они начинают приобретать сладковатый вкус. Это говорит о начале переработки углеводов во рту.

Фермент этот бывает трех типов: альфа, бета, а также гамма. Для выработки и действия этого фермента обязательно нужен кальций. Разные виды фермента схожи друг с другом: все они отлично разводятся водой или в слабом растворе соли. А если ввести в фермент концентрированный солевой раствор, то фермент выпадет в осадок. Похожее действие на ферменты оказывает и спирт. При введении его в концентрации больше шестидесяти процентов ферменты также выпадают в осадок.

Фермент этот присутствует не только в организме людей, но и животных, и даже у ряда растений (только бета-амилаза, которая не присутствует в организме животных ). Спелые фрукты обладают приятным сладким вкусом часто благодаря наличию этого фермента.
В пшенице, например, присутствует гамма-амилаза, которая является главным веществом для производства солода. Этот вид фермента лучше всего работает при повышенном содержании кислоты.

Во время брожения дрожжевого теста грибки с использованием амилазы расщепляют крахмал до уровня полисахаридов, применяемых далее дрожжевыми грибками с образованием спиртов и углекислоты. Именно благодаря этим продуктам переработки крахмала и увеличивается в объеме дрожжевое тесто, имеющее такой специфический приятный аромат и вкус.

На сегодняшний день для того, чтобы брожение дрожжевого теста происходило быстрее, в него добавляют амилазу в качестве пищевой добавки (Е1100 ). Более того, иную форму этого фермента добавляют даже в стиральные порошки для лучшего отстирывания крахмалосодержащих пятен.

Уровень амилазы обнаруживается в ходе биохимического анализа. Чтобы результаты были максимально объективными, биологические материалы (чаще кровь ) берут после ночного сна и желательно не ранее чем через восемь часов после еды. Нормальный показатель этого фермента не отличается у людей разных полов и составляет от 25 до 125 единиц на литр.

Почему амилаза бывает повышенной?
Увеличение количества фермента говорит о том, что органы, включающие этот энзим, больны. Главными причинами увеличения количества амилазы является:
1. Панкреатит в острой форме – воспалительный процесс поджелудочной железы, протекающий в острой форме и проходящий с деструкцией тканей железы, вследствие чего фермент проникает в кровь. Признаки этого заболевания таковы: рвота, тошнота , боль вокруг пупка, которая стреляет в поясницу, увеличение температуры .

2. Панкреатит в хронической форме – воспалительный процесс поджелудочной железы, проходящий на протяжении долгого времени и характеризующийся временными облегчениями и обострениями. Признаки этого заболевания в фазы обострения таковы, как при острой форме.

3. Новообразования или камни в протоках поджелудочной – они мешают выводу фермента из железы, что провоцирует его проникновение в кровь.

Больному не следует ограничивать себя в пище или жидкостях. Единственное, чего следует воздерживаться, это употребления спиртных напитков. Анализ крови берется из вены. До выполнения процедуры больному следует объяснить, что пережимание руки жгутом может вызвать некоторые неприятные ощущения, но они быстро проходят.
За несколько дней до взятия крови следует побеседовать с больным о том, какие лекарства он употребляет. Некоторые, возможно, нужно временно отменить.

После забора крови, ее выливают в чистую пробирку, на место укола накладывают кусочек ваты, смоченный в спирте. Если на месте укола образуется Группа ученых из Университета Пенсильвании (Соединенные Штаты Америки ) провела исследования, в результате которых было обнаружено, что количество альфа-амилазы в крови и моче ребенка (и взрослого человека ) различно в зависимости от влияния внешних условий. Ученые считают, что измеряя количество этого фермента в слюне ребенка можно определять уровень стресса , в котором находится ребенок.

В эксперименте принимали участие дети восьми - девяти лет. Ученые обнаружили явную взаимозависимость между количеством фермента и сложностями в процессе овладения знаниями, общении со сверстниками, агрессивностью поведения, конфликтами в семье.
Также американские ученые обнаружили, что при увеличении уровня амилазы в слюне у четырехлетних малышей, можно подозревать плохие социальные контакты со сверстниками и преподавателями, а также подверженность инфекционным недугам.

Полученные данные дают возможность определить личные особенности в формировании реакции на стрессовые ситуации, объяснить некоторые нарушения поведения детей. На сегодняшний день разработаны тесты для простого определения уровня данного фермента в слюне. Несмотря на простоту использования тестов, нежелательно самостоятельно пытаться определять уровень ферментов в слюне ребенка и трактовать результаты. Предпочтительнее посетить консультацию педиатра почечной недостаточности .
В случае хронической формы воспаления поджелудочной железы в фазе ремиссии количество фермента в моче чаще всего близко к норме. А во время обострения количество фермента в крови немного увеличивается, в моче же может оставаться неизменным.

Кроме вышеописанных заболеваний, увеличение уровня амилазы в моче характерно для хронической почечной недостаточности, недугов органов пищеварения (при поражении поджелудочной железы ), нарушений работы слюнных желез (вызванных разными причинами ).

Похожие публикации